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An aspartyl protease directs malaria effector proteins to the host cell

来自 国家科技图书文献中心

阅读量：

64

作者：

JA Boddey，AN Hodder，S Günther，PR Gilson，H Patsiouras，EA Kapp，JA Pearce，TFD Koning-Ward，RJ Simpson，BS Crabb

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摘要：

Plasmodium falciparum causes the virulent form of malaria and disease manifestations are linked to growth inside infected erythrocytes. To survive and evade host responses the parasite remodels the erythrocyte by exporting several hundred effector proteins beyond the surrounding parasitophorous vacuole membrane. A feature of exported proteins is a pentameric motif (RxLxE/Q/D) that is a substrate for an unknown protease. Here we show that the protein responsible for cleavage of this motif is plasmepsin V (PMV), an aspartic acid protease located in the endoplasmic reticulum. PMV cleavage reveals the export signal (xE/Q/D) at the amino terminus of cargo proteins. Expression of an identical mature protein with xQ at the N terminus generated by signal peptidase was not exported, demonstrating that PMV activity is essential and linked with other key export events. Identification of the protease responsible for export into erythrocytes provides a novel target for therapeutic intervention against this devastating disease.

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关键词：

Animals Humans Erythrocytes Endoplasmic Reticulum Plasmodium falciparum Malaria, Falciparum Protein Sorting Signals Protozoan Proteins HIV Protease Inhibitors Protein Transport

DOI：

10.1038/nature08728

被引量：

320

年份：

2010

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