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Cleavage of BID by caspase 8 mediates the mitochondrial damage in the Fas pathway of apoptosis.

来自 Elsevier

阅读量：

669

作者：

H Li，Z Hong，CJ Xu，J Yuan

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摘要：

We report here that BID, a BH3 domain-containing proapoptotic Bcl2 family member, is a specific proximal substrate of Casp8 in the Fas apoptotic signaling pathway. While full-length BID is localized in cytosol, truncated BID (tBID) translocates to mitochondria and thus transduces apoptotic signals from cytoplasmic membrane to mitochondria. tBID induces first the clustering of mitochondria around the nuclei and release of cytochrome c independent of caspase activity, and then the loss of mitochondrial membrane potential, cell shrinkage, and nuclear condensation in a caspase-dependent fashion. Coexpression of BclxL inhibits all the apoptotic changes induced by tBID. Our results indicate that BID is a mediator of mitochondrial damage induced by Casp8.

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关键词：

Cell Nucleus Mitochondria Animals Humans Mice Cytochrome c Group Cysteine Endopeptidases Caspases Tumor Necrosis Factor-alpha Peptide Fragments

DOI：

10.1016/S0092-8674(00)81590-1

被引量：

1.0万

年份：

1998

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来源期刊

Cell
21 August 1998

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